反應(yīng)
特點(diǎn)
酵素是高效生物催化劑，比一般催化劑的效率高107-1013倍。酵素能加快化學(xué)反應(yīng)的速度，但酵素不能改變化學(xué)反應(yīng)的平衡點(diǎn)，也就是說酵素在促進(jìn)正向反應(yīng)的同時(shí)也以相同的比例促進(jìn)逆向的反應(yīng)，所以酵素的作用是縮短了到達(dá)平衡所需的時(shí)間，但平衡常數(shù)不變，在無(wú)酵素的情況下達(dá)到平衡點(diǎn)需幾個(gè)小時(shí)，在有酵素時(shí)可能只要幾秒鐘就可達(dá)到平衡。
酵素和一般催化劑都是通過降低反應(yīng)活化能的機(jī)制來加快化學(xué)反應(yīng)速度的。
酵素的催化特異性表現(xiàn)在它對(duì)底物的選擇性和催化反應(yīng)的特異性兩方面。體內(nèi)的化學(xué)反應(yīng)除了個(gè)別自發(fā)進(jìn)行外，絕大多數(shù)都由專一的酵素催化，一種酵素能從成千上萬(wàn)種反應(yīng)物中找出自己作用的底物，這就是酵素的特異性。根據(jù)酵素催化特異性程度上的差別，分為絕對(duì)特異性(absolute specificity)、相對(duì)特異性(relative specificity)和立體異構(gòu)特異性(stereospecificity)三類。一種酵素只催化一種底物進(jìn)行反應(yīng)的稱絕對(duì)特異性，如脲酵素只能水解尿素使其分解為二氧化碳和氨;若一種酵素能催化一類化合物或一類化學(xué)鍵進(jìn)行反應(yīng)的稱為相對(duì)特異性，如酯酵素既能催化甘油三脂水解，又能水解其他酯鍵。具有立體異構(gòu)特異性的酵素對(duì)底物分子立體構(gòu)型有嚴(yán)格要求，如L乳酸脫氫酵素只催化L-乳酸脫氫，對(duì)D-乳酸無(wú)作用。
有些酵素的催化活性可受許多因素的影響，如別構(gòu)酵素受別構(gòu)劑的調(diào)節(jié)，有的酵素受共價(jià)修飾的調(diào)節(jié)，激素和神經(jīng)體液通過第二信使對(duì)酵素活力進(jìn)行調(diào)節(jié)，以及誘導(dǎo)劑或阻抑劑對(duì)細(xì)胞內(nèi)酵素含量(改變酵素合成與分解速度)的調(diào)節(jié)等。
酵素(E)與底物(S)形成酵素-底物復(fù)合物(ES)
酵素的活性中心與底物定向結(jié)合生成ES復(fù)合物是酵素催化作用的第一步。定向結(jié)合的能量來自酵素活性中心功能基團(tuán)與底物相互作用時(shí)形成的多種非共價(jià)鍵，如離子鍵、氫鍵、疏水鍵，也包括范德瓦力。它們結(jié)合時(shí)產(chǎn)生的能量稱為結(jié)合能(binding energy)。這就不難理解各個(gè)酵素對(duì)自己的底物的結(jié)合有選擇性。
若酵素只與底物互補(bǔ)生成ES復(fù)合物，不能進(jìn)一步促使底物進(jìn)入過渡狀態(tài)，那么酵素的催化作用不能發(fā)生。這是因?yàn)榻退嘏c底物生成ES復(fù)合物后尚需通過酵素與底物分子間形成更多的非共價(jià)鍵，生成酵素與底物的過渡狀態(tài)互補(bǔ)的復(fù)合物(圖4-8)，才能完成酵素的催化作用。實(shí)際上在上述更多的非共價(jià)鍵生成的過程中底物分子由原來的基態(tài)轉(zhuǎn)變成過渡狀態(tài)。即底物分子成為活化分子，為底物分子進(jìn)行化學(xué)反應(yīng)所需的基團(tuán)的組合排布、瞬間的不穩(wěn)定的電荷的生成以及其他的轉(zhuǎn)化等提供了條件。所以過渡狀態(tài)不是一種穩(wěn)定的化學(xué)物質(zhì)，不同于反應(yīng)過程中的中間產(chǎn)物。就分子的過渡狀態(tài)而言，它轉(zhuǎn)變?yōu)楫a(chǎn)物(P)或轉(zhuǎn)變?yōu)榈孜?S)的概率是相等的。
當(dāng)酵素與底物生成ES復(fù)合物并進(jìn)一步形成過渡狀態(tài)，這過程已釋放較多的結(jié)合能，現(xiàn)知這部分結(jié)合能可以抵消部分反應(yīng)物分子活化所需的活化能，從而使原先低于活化能閾的分子也成為活化分子，于是加速化學(xué)反應(yīng)的速度。
